Das Team um Prof. Dr. Doron Rapaport entdeckte ein Eiweiß, das in die äußere Hüllmembran der Mitochondrien eingebaut wird

Wissenschaftler der Universität Tübingen haben ein Transportsignal identifiziert, welches Proteine innerhalb der Zelle zu den Mitochondrien dirigiert. Das Team um Doron Rapaport entdeckte ein Eiweiß, das in die äußere Hüllmembran der Mitochondrien eingebaut wird, bei dessen korrekter Positionierung jedoch Enzyme der inneren Hüllmembran die entscheidende Rolle spielen. Die Ergebnisse wurden in "EMBO Reports" und "Nature Communications" publiziert.

Zudem wurde herausgefunden, wie das Signal aussieht, das Beta-Barrel-Proteine nach der Herstellung im Zellplasma zu den Mitochondrien leitet. "Für die Lebensfähigkeit der Zellen ist der Import der Proteinbausteine aus dem Zellplasma in das entsprechende Unterabteil der Mitochondrien ein essenzieller Prozess", erklärt Rapaport.

Die Forscher enttarnten das Signal mithilfe biochemischer Versuche, Strukturanalysen und Genmanipulationen an Hefezellen.
Konkret führt ein Beta-Hairpin die Beta-Barrel-Eiweiße zu den Mitochondrien. Weiters identifizierten die Wissenschaftler einen Rezeptor auf der Oberfläche der Mitochondrien, der das Beta-Hairpin-Signal erkennt.

Es konnte belegt werden, dass das Beta-Hairpin-Signal allein den Weg der Beta-Barrel-Proteine festlegt. Sie hängten es vor Proteine, die eigentlich für die Chloroplasten gedacht waren, wurden jedoch bei den Mitochondrien abgeliefert, führt Rapaport aus.

Quelle: EMBO Reports (abstract), Nature Communications

Bildquelle: APA (Symbolbild/dpa)/Boris Roessler