Grazer Forscher stellen 3D-Struktur von Biomolekülen vor
27.09.16
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Grazer Forscher stellen 3D-Struktur von Biomolekülen vor

Grazer Forscher stellen 3D-Struktur von Biomolekülen vor

Die Aufklärung der Raumstruktur von Biomolekülen ist essenziell für die Erforschung menschlicher Erkrankungen und oft der Flaschenhals in der biomedizinischen Forschung

Um grundlegende molekulare Mechanismen zu verstehen, die für die Medizin und Pharmazie wichtig sind, muss man zuerst die dreidimensionale Struktur von Biomolekülen kennen. Forscher der Medizinischen Universität Graz haben einen Weg gefunden, der die schnelle Strukturbestimmung von Proteinen ermöglicht. Die Ergebnisse wurden in "Angewandte Chemie" präsentiert.

"Die Aufklärung der Raumstruktur von Biomolekülen ist essenziell für die Erforschung menschlicher Erkrankungen und oft der Flaschenhals in der biomedizinischen Forschung", schildert Studienleiter Tobias Madl. Die Bestimmung dieser Tertiärstruktur stellt Forscher vor große Herausforderungen. Sein Team hat jetzt einen Ansatz gefunden, wie die dreidimensionalen Strukturen von Biomolekülen rechnerisch vorhergesagt werden können.

Computerprogramm zeigt kurze Fragmente als eine korrekte dreidimensionale Struktur

Es zeigte sich, dass bereits eine geringe Menge an experimentellen Daten ausreicht, um rechnerisch Rückschlüsse auf die räumliche Struktur von kleinen Proteinen zu ziehen. Konkret nahmen die Forscher Daten für die Oberflächenzugänglichkeit von Proteinen:
"Diese Daten geben Auskunft darüber, welche Atome sich innerhalb eines Proteins befinden und welche an der Oberfläche", so Madl.
Diese Daten werden dann in einem Computerprogramm verwendet, um kurze Fragmente in eine korrekte dreidimensionale Struktur zu falten.

"Das Vorgehen ist vergleichbar mit einer Statue, die in unzählige Einzelteile zerfallen ist und nur mittels der Information, welche Teile sich außen und innen befinden, wieder in ihre richtige Form zusammengesetzt wird", erklärt der Wissenschaftler. Zur Messung der experimentellen Daten in atomarer Auflösung wurde die Kernresonanz-Spektroskopie verwendet.

Weiters ist es gelungen, die experimentellen Daten zur Oberflächenzugänglichkeit mit weiteren Informationen wie Atomabstand und Orientierung von Atombindungen zu verknüpfen. Die Forscher erhoffen sich dadurch Fortschritte für die Medizin und die biologische Forschung.

Quelle: Angewandte Chemie (abstract)

Bildquelle: APA/GEORG HOCHMUTH

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