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Enzym hilft Vitamin A aus der Leber wieder zu mobilisieren

Enzym hilft Vitamin A aus der Leber wieder zu mobilisieren

Die bereits gut erforschte Lysosomale Saure Lipase kann das fettlösliche Vitamin im Organismus wieder freisetzen


Das fettlösliche Vitamin A wird bekanntlich in der Leber gespeichert. Wie es von dort bei Bedarf wieder in den Blutkreislauf gelangt, war bisher jedoch weitgehend unbekannt. Forscher der Universität Graz haben ein dafür verantwortliches und bereits gut erforschtes Enzym identifiziert. Die Ergebnisse wurden im "Journal of Biological Chemistry" vorgestellt.

"Bisher wusste man, welche Enzyme Vitamin-A-Speicher in der Leber aufbauen, aber nicht, welche sie wieder zerlegen", erklärt Erstautor Lukas Grumet. Um gespeichertes Fett zu mobilisieren, besitzt der Körper spezielle fettspaltende Enzyme, die Lipasen. Forscher gingen bisher schon davon aus, dass beim Abbau des Retinylesters ein Enzym zum Zug kommt, welches bei saurem pH-Wert das Vitamin spalten kann. Seine Identifizierung ist nun gelungen.

Die Forscher haben entdeckt, dass die Lysosomale Saure Lipase (LAL) in der Lage ist, das Vitamin A wieder zu mobilisieren. "Das Besondere daran ist, dass LAL eigentlich zu den gut erforschten fettspaltenden Enzymen zählt", hob Grumet hervor. So weiß man bereits, dass der Körper LAL unter normalen Bedingungen selbst produzieren kann. Gelingt ihm das nicht, oder nicht in ausreichender Menge, werden die nicht abgebauten Lipide im Organismus gespeichert. Neben den Blutgefäßen kann vor allem die Leber von der übermäßigen Fettansammlung betroffen sein. Die Folgen eines LAL-Mangels gelten als schwerwiegend bis tödlich.

"Die Beteiligung des LAL am Vitamin-A-Stoffwechsel wurde bisher offenbar schlichtweg übersehen", so Grumet. Den Wissenschaftlern ist der Zusammenhang bei einer Routinemessung an Mäusen aufgefallen, bei denen genau das Gen für LAL ausgeschaltet wurde: "Unsere Analysen haben gezeigt, dass mit den Vitamin-A-Werten etwas nicht stimmt. Das war der Grundstein für die weitere Studie."

Quelle: Journal of Biological Chemistry

Bildquelle: APA/SPL

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